质谱仪与其他技术的结合

质谱仪与其他技术的结合：液相色谱（LC），气相色谱（GC），毛细管电泳（CE）和凝胶电泳（GE）是常见的示例。与ICP-MS和DART-MS结合使用时，方法的组合尤为常见。

1、气相色谱质谱法（GC-MS）

GC是一种分析/分离技术，其中将复杂的化合物混合物注入色谱柱中，并根据其相对沸点和对色谱柱的亲和力进行分离。GC中使用的高温使其不适合用于高分子量化合物（例如蛋白质），因为它们会使热量变性。它非常适合用于石化，环境监测和修复以及工业化学领域。样品本质上可以是固体，液体或气体。分离后，可以通过质谱技术（例如ICP-MS）分析化合物以进行鉴定，或使用EI或CI将其离子化，然后在ToF质量分析器17中进行分析。

2、液相色谱质谱法（LC-MS）

LC与气相色谱相似，不同之处在于样品现在处于液相状态。将样品溶解在溶剂中，然后注入到色谱柱中，该色谱柱由可溶化合物（流动相）和固相（固定相）组成。样品成分与色谱柱固定相之间的相对亲和力导致样品成分分离，然后可以通过质谱检测。由于流出物处于液相状态，因此这种分离技术非常适合与ICP-MS和ESI-MS方法结合使用，但也发现与离子阱和Orbitrap质谱仪相关。

3、交联质谱（XL-MS）

了解多蛋白复合物的结构和组织对于了解细胞功能至关重要。化学交联与质谱联用（XL-MS）是一种方法，可与诸如低温电子显微镜（cryo-EM）和X射线晶体学之类的结构生物学技术互补，但可提供较低分辨率的结构信息。在XL-MS中，蛋白质或蛋白质复合物用交联剂处理，该交联剂会在蛋白质中的特定官能团之间引入共价键。然后将交联的蛋白质用分解该蛋白质的酶消化，并通过LC-MS方法分析所得混合物，以鉴定交联的肽并确定其序列。交叉链接的位置提供了有关正在研究的系统的结构信息。但是，解释很复杂，因为以这种方式制备的样品比非交联蛋白的消化物包含的独特化学种类要多得多。潜在的交联肽的数目随序列长度二次增加。尽管如此，XL-MS还是一个有用的工具，可帮助开发蛋白质-蛋白质相互作用的结构模型。

4、氢交换质谱（HX-MS）

氢交换质谱（HX-MS）的目标类似于XL-MS的目标–研究多蛋白复合物，尤其是蛋白结构和动力学。HX-MS的优势包括以下事实：它可以探测溶液中蛋白质的结构，因此无需结晶；它仅需少量样品（500-1,000皮摩尔）；可以研究难以纯化的蛋白质，并且可以揭示结构和动力学随时间的变化。HX-MS利用化学反应，使蛋白质中的某些H原子与溶液中的H原子连续交换。如果将H2O水溶液用重水（D2O）代替，则可以进行此交换过程。特别地，与氨基酸主链N原子键合的H（也称为主链酰胺H）可用于探测蛋白质结构。H与D的交换完成后，可以通过MS分析样品，以提供有关具有小分子结合，蛋白质折叠的蛋白质结构变化的信息，或有关未结晶或不适合其他结构生物学的蛋白质结构的信息方法。

5、基质辅助激光解吸/电离质谱成像（MALDI-MSI）

MALDI-TOF不仅是MS分析的出色方法，而且还能够通过逐步扫描平台，在重复发射激光的情况下连续扫描平台或通过扫描激光束来生成图像。这项技术称为基质辅助激光解吸/电离质谱成像（MALDI-MSI）。所得到的图像可以以50-200mm之间的空间分辨率提供有关大型组织切片的大量信息。由于MALDI是一种软电离技术，因此分子信息得以保留，因此不需要像荧光显微镜那样标记感兴趣的化合物进行检测。因此，它提供了“无标签”成像的方法。